Peroksisom

Iz Wikipedije, proste enciklopedije
Skoči na: navigacija, iskanje
Osnovna zgradba peroksisoma.

Peroksisóm je majhen, z dvoslojno membrano obdani celični organel, ki vsebuje encime za različne metabolične reakcije. Večina celic vsebuje okoli 500 peroksisomov. Peroksisom nima lastnega genoma, zato so vsi proteini v organelu, imenovani peroksini, kodirani na jedrnem genomu. Večina peroksinov je sintetizirana na prostih ribosomih v citoplazmi in nato transportirana v peroksisome. Tako kot mitohondriji in kloroplasti nastajajo novi peroksisomi iz že obstoječih, ki se razcepijo na dva dela, ko dosežejo določeno velikost. V nasprotju s prvima pa se lahko peroksisomi zelo hitro obnovijo v primeru uničenja. Pomembni so predvsem za razgradnjo toksičnega vodikovega peroksida (H2O2), oksidacijo raznih molekul, pri živalih pa tudi za sintezo določenih lipidov, pri rastlinah pa so udeleženi v glikoksilatnem ciklu v semenih in fotorespiraciji v listih.

Peroksisome je leta 1967 odkril belgijski citolog Christian de Duve.[1]

Nastanek peroksisomov[uredi | uredi kodo]

Čeprav je večina peroksinov sintetizirana na citosolnih ribosomih in nato transportirana do peroksisoma, nastaja organel v začetnih fazah na zrnatem endoplazemskem retikulumu (ER), kjer se lokalizirata peroksina Pex3, integralni transmembranski protein, in Pex19, protein v citosolu. Pex3 rekrutira Pex19 na ER membrano, pri čemer skupna interakcija le-teh povzroči odcep veziklov s proteinoma, ki se bodisi združijo z že obstoječimi peroksisomi bodisi se združijo med sabo za tvorbo novega organela. Pex3, Pex19 in drugi peroksini nato služijo kot receptorji za prevzem drugih peroksinov.

Obstajata dve tarčni sekvenci za privzem v organel: peroksisom tarčni signal 1 ali PTS1 je sestavljen iz treh aminokislin, Ser-Lys-Leu na karbonilnem koncu, peroksisom tarčni signal 2 ali PTS2 pa je sestavljena iz devetih aminokislin na amino koncu. PTS1 in PTS2 prepoznajo določeni citosolni receptorji, s pomočjo katerih so peroksini translocirani preko membranskih kanalov v matriks organela; pri tem so receptorji pridobljeni iz organeli in reciklirani. V nasprotju s translokacijami polipeptidov skozi membrano ER, mitohondrija in kloroplasta, tarčni signali v tem primeru niso odstranjeni.

Funkcije[uredi | uredi kodo]

Peroksisomi vsebujejo vsaj 50 različnih encimov, ki so udeleženi v različnih biokemičnih reakcijah pri različnih tipih celic. Originalno so bili definirani kot organeli, v katerih poteka oksidacija molekul, kot so maščobne kisline, metanol, aminokisline, purini in sečna kislina, pri čemer nastaja vodikov peroksid (H2O2):

\mathrm{RH}_\mathrm{2} + \mathrm{O}_\mathrm{2} \rightarrow \mathrm{R }+ \mathrm{H}_2\mathrm{O}_2

Zaradi toksičnega učinka vodikovega peroksida na celice vsebujejo še encim katalaza, ki ga razgradi v vodo in kisik:

2\mathrm{H}_2\mathrm{O}_2 \rightarrow 2\mathrm{H}_2\mathrm{O} + \mathrm{O}_2

ali pa ga uporabi za oksidacijo drugi molekul, kot so fenoli, formaldehid in alkoholi:

\mathrm{H}_2\mathrm{O}_2 + \mathrm{R'H}_2 \rightarrow \mathrm{R'} + 2\mathrm{H}_2\mathrm{O}.

Oksidacija maščobnih kislin je pri rastlinah in glivicah kvasovkah omejena le na peroskisome, medtem ko poteka oksidacija pri živalih tudi v mitohondrijih.

Pri živalih so pomembni tudi za sintezo lipidov, kot so holesterol, dolihol in plasmalogeni (pomembna membranska komponenta v celicah možganov in srca), žolčnih kislin v jetrih ter lizina. Pri rastlinah so udeleženi predvsem pri rasti in fotosintezi. V semenih pretvarjajo rezervne maščobne kisline v glukozo in druge molekule za rast rastline preko glikoksilatnega cikla, variante Krebsovega cikla. V tem kontekstu so pogosto imenovani tudi kot glioksisomi. V listih so udeleženi v procesu, imenovanem fotorespiracija. Encim ribuloza bifosfat karboksilaza (rubisco) včasih katalizira adicijo kisika (O2) namesto ogljikovega dioksida (CO2) na ribuloza-1,5-bifosfat, zaradi česar nastane ena molekula 3-fosfoglicerata in ena molekula fosfoglikolata, ki pa ni uporaben za fotosintezo. Le-ta je najprej prenesen v peroksisom, kjer je spremenjen v glicin, ki je nato prenesen v mitohondrij in spremenjen v serin. Le-ta se končno vrne nazaj v peroksisom, kjer je spremenjen v glicerat, ki se v končni fazi vrne nazaj v kloroplast in se vključi v Krebsov cikel. Tako je peroksisom preko fotorespiracije pomemben za ekonomično porabo ogljika v glikolatu.

Medicinski pomen[uredi | uredi kodo]

Mutacije genov, ki kodirajo peroksine ali receptorje za te, lahko povzročijo resna obolenja pri človeku. Pri nekaterih boleznih je mutiran en ali več genov za določene peroksine. Pri drugih pa je pride do mutacije na odsekih za PTS1 ali PTS2, posledica katerih je, da peroksini niso zmožni preiti v organel in so zato prisotni v citosolu. Prototip takega obolenja je Zellwegerjev sindrom, ki je smrten (letalen) v prvih desetih letih življenja, zelo pogosta pa je tudi adrenolevkodistrofija.[2][3] Obstajajo tudi razne druge mutacije za receptorje.

Sklici in opombe[uredi | uredi kodo]

  1. ^ de Duve, C. (1969). »The peroxisome: a new cytoplasmic organelle«. Proc. R. Soc. Lond. B, Biol. Sci. 173 (30): 71–83. PMID 4389648.
  2. ^ Depreter M., Espeel M. in Roels F. (2003). "Human peroxisomal disorders". Microsc. Res. Techn. 61: 203–23. 
  3. ^ Roels F., De Bie S., Schutgens R.B.H. in Besley G.T.N. (1995). "Diagnosis of human peroxisomal disorders. A handbook". J. Inh. Metab. Dis. 18 (Suppl. 1): 1–229. 

Viri[uredi | uredi kodo]

  • Cooper, G.M. & Hausmann, R.E. The Cell: A Molecular Approach, 4. izdaja. Washington D.C.: ASM Press, Sinauer Associates, str. 462-467. ISBN 978-0-87893-219-1

Zunanje povezave[uredi | uredi kodo]