Metionin

Iz Wikipedije, proste enciklopedije
Jump to navigation Jump to search
Metionin
Kemična struktura metionina
L-Methionine (at physiological pH).svg
IUPAC-ime mationin
Druga imena 2-amino-4-(metiltio)butanojska kislina
Identifikatorji
Kratice Met, M
Številka CAS 59-51-8
PubChem 876
KEGG D04983
ChEBI 16811
SMILES
InChI
ChemSpider 853
Lastnosti
Molekulska formula C5H11NO2S
Molska masa 149,21 g mol−1
Videz White crystalline powder
Gostota 1.340 g/cm3
Tališče

281 °C, 554 K, 538 °F

Topnost (voda) Soluble
Kislost (pKa) 2.28 (carboxyl), 9.21 (amino)[1]
Če ni navedeno drugače, podatki veljajo za
material v standardnem stanju (pri 25 °C, 100 kPa)

Metionin (okrajšano Met ali M; kodira ga kodon AUG) je α-amino kislina, ki se uporablja v biosintezi proteinov. Vsebuje α-amino skupino (ki je v bioloških pogojih v protonirani obliki −NH3+), an α-karboksilno kislinsko skupino (ki je v bioloških pogojih v deprotonirani obliki −COO), in pa S-metil tioetersko stransko verigo, ki jo razvršča med nepolarne, alifatske amino kisline. Metikonin je za ljudi esencialna aminokislina, kar pomeni, da je naša presnova ne more sintetizirati - zanjo smo odvisni od prehrane. Metionin je kodiran kot AUG, kar je koda za začetni kodon, začetek genetske kode za protein; tako je tudi prva aminokislina v nastajajočem polipeptidu med prevajanjem mRNA.[2]

Metionin: proteinogenska amino kislina[uredi | uredi kodo]

Skupaj s cisteinom predstavlja metionin ena od obeh proteinogenskih aminokislin, ki vsebujeta žveplo. Razen v redkih izjemah, kjer deluje kot redoks čutilo (npr. [3]), metioninski residui nimajo katalitične vloge. [4] To je v nasprotju z rezidui cisteina, kjer igra tiol skupina katalitično vlogo v številnih proteinih. Tioeter pa s svojim stabilizirajočo S/π interakcijo med atomom žvepla v stranski verigi in aromatskimi amino kislinami igra vlogo v eni tretjini poznanih proteinskih struktur. Da je ta vloga manj pomembna, je videti iz dejstva, da zamenjava metionina z norlevcinom, amino kislino z ravno ogljikovodikovo stransko verigo brez tioetra, nima kakega občutnega učinka.[5] Domnevno je v zgodnjih različicah genetske kode bil prisoten norlevcin, vendar ga je metionin iz končne različice genetskega koda izrinil, ker se uporablja v kofaktorju S-adenozil metioninu (SAM).[6] Ta situacija ni enkratna, lahko da je do nje prišlo tudi pri ornitinu in argininu.[7]

Kodiranje[uredi | uredi kodo]

Metionin je ena od samo dveh aminokislin, ki ju kodira en sam kodon (AUG, druga aminokislina te vrste je triptofan s kodonom UGG). Gledano z razvojnega vidika drugi kodoni vrste AU? kodirajo izolevcin, ki je ravno tako hidrofobna amino kislina. V genomu mitohondrijev je pri več organizmih, kot so med drugim metazoa in kvasovke, metionin kodiran tudi z AUA. V standardnem genetskem kodu AUA kodira izolevcin, ustrezna tRNA (ileX v Escherichia coli) pri tem uporablja neobičajno bazo lizidin (bakterije) ali agmatin (arheje) , da lahko kodon razlikuje od AUG.[8][9]

Kodon AUG za metionin je tudi najbolj pogost začetni kodon. "Start" kodon je sporočilo za ribozom , da začne s prevajanjem mRNK. Zaradi tega je pri evkariontih in arheah pogosto na N-terminalu proteinske verige najti metionin. Pri bakterijah se kot začetna aminokislina uporablja izpeljanka N-formilmetionin.

Človeška prehrana - viri[uredi | uredi kodo]

Visoke vsebnosti metionina je najti v jajcih, sezamovem semu, brazilskih oreščkih, ribah, mesu in nekaterih drugih rastlinskih semenih; metionin najdemo tudi v žitnih zrnih. Večina sadja in zelenjave ga vsebuje zelo malo. Tudi večina stročnic ima malo metionina. Vendar pa je kombinacija metionina in cisteina skrbi za popolnost proteina..[10] Včasih se hrani za živali dodaja Racemični metionin.[11]

Zdravje[uredi | uredi kodo]

Izguba metionina je bilo povezana s senilnim staranjem las. Pomanjkanje metionina vodi do kopičenja vodikovega peroksida v lasnih mešičkov, zmanjšane učinkovitosti tirozinaze in postopnega razbarvanja las.[12]Metionin je intermediat v biosintezi cisteina, karnitina, tavrina, lecitina, fosfatidilholina in drugih fosfolipidov. Nepravilna pretvorba metionina lahko vodi do ateroskleroze.[13]

Sklici[uredi | uredi kodo]

  1. ^ Dawson, R.M.C.; et al. (1959). Data for Biochemical Research. Oxford: Clarendon Press. 
  2. ^ Guedes, R. L.; Prosdocimi, F; Fernandes, G. R.; Moura, L. K.; Ribeiro, H. A.; Ortega, J. M. (2011). "Amino acids biosynthesis and nitrogen assimilation pathways: A great genomic deletion during eukaryotes evolution". BMC Genomics. 12 Suppl 4: S2. PMC 3287585. PMID 22369087. doi:10.1186/1471-2164-12-S4-S2. 
  3. ^ Bigelow, D. J.; Squier, T. C. (2005). "Redox modulation of cellular signaling and metabolism through reversible oxidation of methionine sensors in calcium regulatory proteins". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1703 (2): 121–34. PMID 15680220. doi:10.1016/j.bbapap.2004.09.012. 
  4. ^ Ferla, M. P.; Patrick, W. M. (2014). "Bacterial methionine biosynthesis". Microbiology 160 (Pt 8): 1571–84. PMID 24939187. doi:10.1099/mic.0.077826-0. 
  5. ^ Cirino, P. C.; Tang, Y; Takahashi, K; Tirrell, D. A.; Arnold, F. H. (2003). "Global incorporation of norleucine in place of methionine in cytochrome P450 BM-3 heme domain increases peroxygenase activity". Biotechnology and Bioengineering 83 (6): 729–34. PMID 12889037. doi:10.1002/bit.10718. 
  6. ^ Alvarez-Carreño, C; Becerra, A; Lazcano, A (2013). "Norvaline and norleucine may have been more abundant protein components during early stages of cell evolution". Origins of Life and Evolution of Biospheres 43 (4–5): 363–75. PMID 24013929. doi:10.1007/s11084-013-9344-3. 
  7. ^ Jukes, T. H. (1973). "Arginine as an evolutionary intruder into protein synthesis". Biochemical and Biophysical Research Communications 53 (3): 709–14. PMID 4731949. doi:10.1016/0006-291x(73)90151-4. 
  8. ^ Ikeuchi, Y; Kimura, S; Numata, T; Nakamura, D; Yokogawa, T; Ogata, T; Wada, T; Suzuki, T; Suzuki, T (2010). "Agmatine-conjugated cytidine in a tRNA anticodon is essential for AUA decoding in archaea". Nature Chemical Biology 6 (4): 277–82. PMID 20139989. doi:10.1038/nchembio.323. 
  9. ^ Muramatsu, T; Nishikawa, K; Nemoto, F; Kuchino, Y; Nishimura, S; Miyazawa, T; Yokoyama, S (1988). "Codon and amino-acid specificities of a transfer RNA are both converted by a single post-transcriptional modification". Nature 336 (6195): 179–81. PMID 3054566. doi:10.1038/336179a0. 
  10. ^ Finkelstein JD (1990). "Methionine metabolism in mammals". J. Nutr. Biochem 1 (5): 228–237. PMID 15539209. 
  11. ^ Liz Palika. New York: Howell Book House. 1996. ISBN 0-87605-467-X. 
  12. ^ Wood, J.M.; et al. (July 2009). "Senile hair graying: H2O2-mediated oxidative stress affects human hair color by blunting methionine sulfoxide repair". FASEB Journal 23 (7): 2065–75. PMID 19237503. doi:10.1096/fj.08-125435. 
  13. ^ Refsum H; Ueland PM; Nygård O; Vollset SE (1998). "Homocysteine and Cardiovascular Disease". Annual Review of Medicine 49 (1): 31–62. PMID 9509248. doi:10.1146/annurev.med.49.1.31. 

Zunanje povezave[uredi | uredi kodo]