Ceruloplazmin

Iz Wikipedije, proste enciklopedije
Skoči na: navigacija, iskanje
Trirazsežnostna struktura cerulopazmina

Ceruloplazmin ali feroksidaza[1] je glikoproteinski plazemski alfa globulin, ki prenaša baker po krvi, poleg tega je pa sodeluje pri presnovi (metabolizmu) železa. V glavnem ga proizvajajo hepatociti kot beljakovino akutne faze, pa tudi nekateri drugi tipi celic, kot npr. limfociti, monociti in makrofagi, nevroni, astrociti, Schwannove celice, pnevmociti ter Sertolijeve celice.[2] Prvič je bil opisan leta 1948.[3]

Funkcije[uredi | uredi kodo]

Okoli 60 % bakra se prenaša po krvi preko ceruloplazmina, ostali delež pa je vezan bodisi na albumin bodisi v kompleks s histidinom.[4] Ceruloplazmin je tudi encim, ki vsebuje 6 atomov bakra. Ima od bakra odvisno oksidacijsko aktivnost, ki je asociirana z oksidacijo železovih ionov Fe2+ (fero oblika) v Fe3+ (feri oblika). Na takšen način sodeluje s transferinom, ki lahko prenaša železove ione samo v feri obliki.

Patologija[uredi | uredi kodo]

Znižane vrednosti[uredi | uredi kodo]

Kot pri vseh plazemskih proteinih se lahko vrednosti ceruloplazmina zmanjšajo zaradi poškodbe ali bolezni jeter. Jetra so namreč mesto sinteze večine plazemskih proteinov. Primer take bolezni je Wilsonova bolezen, pri kateri se baker kopiči v jetrih in možganih zaradi mutacije gena za protein ATP7B.[5]

Znižane vrednosti se lahko pojavijo tudi pri redki dedni bolezni, imenovani aceruloplazminemija,[6] pri Menkesovi bolezni ter pri prevelikih količinah vitamina C in pomanjkanju bakra v prehrani.

Povišane vrednosti[uredi | uredi kodo]

Povišane vrednosti ceruloplazmina v krvi lahko nakazujejo na:

Opombe in reference[uredi | uredi kodo]

  1. ^ EC številka encima je 1.16.3.1..
  2. ^ Ceruloplasmin. COPE: Horst Ibelgaufts' Cytokines & Cells Online Pathfinder Encyclopaedia. Pridobljeno 17.01.2010.
  3. ^ Holmberg, C.G. & Laurell, C.-B. (1948). "Investigations in serum copper. II) - Isolation of the Copper containing protein, and a description of its properties". Acta. Chem. Scand. 2: 550–56. doi:10.3891/acta.chem.scand.02-0550. 
  4. ^ Meisenberg, G. & Simmons, W.H. (2006). Principles of Medical Biochemistry, 2. izdaja. St. Louis etc.: Mosby Elsevier, str. 545. ISBN 0-323-02942-6
  5. ^ Scheinberg, I.H. &, Gitlin, D. (1952). "Deficiency of ceruloplasmin in patients with hepatolenticular degeneration (Wilson's disease)". Science 116 (3018): 484–5. doi:10.1126/science.116.3018.484. PMID 12994898. 
  6. ^ Gitlin, J.D. (1998). "Aceruloplasminemia". Pediatr. Res. 44 (3): 271–6. doi:10.1203/00006450-199809000-00001. PMID 9727700. 
  7. ^ Gavrilidis, S.; s sod. (2009). "Ceruloplasmin is a Better Predictor of the Long-Term Prognosis Compared With Fibrinogen, CRP, and IL-6 in Patients With Severe Unstable Angina". Angiology 60 (1): 50–59. doi:10.1177/0003319708314249. 
  8. ^ Lutsenko, S. s sod. (2008). "Cellular multitasking: the dual role of human Cu-ATPases in cofactor delivery and intracellular copper balance". Arch. Biochem. Biophys. 476 (1): 22–32. doi:10.1016/j.abb.2008.05.005. PMID 18534184. 
  9. ^ Wolf T.L., Kotun J. in Meador-Woodruff J.H. (September 2006). "Plasma copper, iron, ceruloplasmin and ferroxidase activity in schizophrenia". Schizophr. Res. 86 (1-3): 167–71. doi:10.1016/j.schres.2006.05.027. PMID 16842975. 
  10. ^ Virit, O. s sod. (2008). "High ceruloplasmin levels are associated with obsessive compulsive disorder: a case control study". Behav. Brain Funct. 4: 52. doi:10.1186/1744-9081-4-52. PMC 2596773. PMID 19017404.