Pojdi na vsebino

Keratin

Iz Wikipedije, proste enciklopedije

Keratín je vsaka iz družine beljakovin, ki tvorijo osnovno strukturo citoskeleta epitelijskih tkiv in trdnih tkiv, kot so lasje, dlake in nohti. Osnovna polipeptidna veriga je organizirana v sekundarno strukturo, desnosučno vijačnico (α-vijačnica s 4 aminokislinskimi ostanki na zavoj in z visoko vsebnostjo cisteina) in dalje v kvartarno strukturo (dva α-heliksa se zvijeta v levo in se povežeta z disulfidnimi vezmi preko cisteinskih aminokislinski ostankov).[1] Poleg α-keratina, pri katerem polipeptidna veriga tvori α-vijačnice, se v naravi pojavlja tud β-keratin, v katerem so kot sekundarne strukture prisotne β-ploskve.[2] V živalskih celicah keratinske beljakovine v obliki intermediarnih filamentov služijo kot opora in zaščita pred mehanskimi raztezki.[3][4]

α-keratin je fibrilarni strukturni protein, ki je v naravi zelo razširjen. Ima pomembno vlogo pri gradnji zaščitnega ovoja (npr. epidermisa – kožne povrhnjice) pri različnih organizmih. Je pomembna komponenta roževine oz. roževinastih struktur, kot so dlake, rogovi, kopita ipd. Vsem strukturam, ki jih gradi daje veliko čvrstost in netopnost v vodi.[5]

β-keratin najdemo pri plazilcih.[6][7] Koži plazilcev daje bistveno močnejšo trdnost kot α-keratin sesalčji koži.

Kemijska zgradba

[uredi | uredi kodo]

Kakor vse beljakovine tudi keratin sestavljajo aminokisline. Biokemijske analize ovčje volne so pokazale, da α-keratin sestavljajo sledeče aminokisline: glutamat (12 %), cistein (11 %), serin (10 %), glicin (8 %), arginin (7 %), levcin (7 %) aspartat (6 %), valin (6 %), alanin (5 %) ter ostale aminokisline (29 %). Aminokisline se organizirajo v vijačnico.[5]

Sklici

[uredi | uredi kodo]
  1. http://lsm1.amebis.si/lsmeds/novPogoj.aspx?pPogoj=keratin[mrtva povezava], Slovenski medicinski e-slovar, vpogled: 11. 9. 2013.
  2. Cortez Lopes F. Production of Proteolytic Enzymes by a Keratin-Degrading Aspergillus niger. Enzyme Research Volume 2011 (2011), članek ID 487093, doi:10.4061/2011/487093. Dostopno na: http://www.hindawi.com/journals/er/2011/487093/ Arhivirano 2013-11-28 na Wayback Machine..
  3. Steinert, Peter M. (1. junij 1993). »Structure, Function, and Dynamics of Keratin Intermediate Filaments«. Journal of Investigative Dermatology (v angleščini). Zv. 100, št. 6. str. 729–734. doi:10.1111/1523-1747.ep12475665. ISSN 0022-202X.
  4. Jezernik, Kristijan.; Sterle, Maksimiljan.; Omerzel Vujić, Erika.; Lampe Kajtna, Mojca. (2012). Celična biologija : učbenik za študente Medicinske fakultete (1. izd., 1. natis izd.). Ljubljana: DZS. ISBN 978-961-02-0286-8. OCLC 821110606.
  5. 5,0 5,1 Rodney Boyer, Temelji biokemije, zbirka Scripta, Študentska založba, Ljubljana 2005.
  6. Dalla Valle L; Nardi A; Belvedere P; Toni M; Alibardi L (2007). »Beta-keratins of differentiating epidermis of snake comprise glycine-proline-serine-rich proteins with an avian-like gene organization«. Dev. Dyn. 236 (7): 1939–1953. doi:10.1002/dvdy.21202. PMID 17576619.
  7. Dalla Valle L; Nardi A; Toffolo V; Niero C; Toni M; Alibardi L (2007). »Cloning and characterization of scale beta-keratins in the differentiating epidermis of geckoes show they are glycine-proline-serine-rich proteins with a central motif homologous to avian beta-keratins«. Dev. Dyn. 236 (2): 374–388. doi:10.1002/dvdy.21022. PMID 17191254.

Glej tudi

[uredi | uredi kodo]