Lineweaver-Burkova enačba: Razlika med redakcijama
m removed Category:Grafikoni; added Category:Grafi using HotCat |
m ženska oblika |
||
| Vrstica 2: | Vrstica 2: | ||
'''Lineweaver-Burkova enačba''' je [[enačba]], ki prikazuje odvisnost recipročne vrednosti začetne hitrosti encimsko katalizirane reakcije od recipročne vrednosti [[koncentracija|koncentracije]] [[substrat]]a. Odvisnost je [[Linearna funkcija|linerarna]], zaradi česar jo lahko uporabi za grafično določanje kinetičnih konstant. |
'''Lineweaver-Burkova enačba''' je [[enačba]], ki prikazuje odvisnost recipročne vrednosti začetne hitrosti encimsko katalizirane reakcije od recipročne vrednosti [[koncentracija|koncentracije]] [[substrat]]a. Odvisnost je [[Linearna funkcija|linerarna]], zaradi česar jo lahko uporabi za grafično določanje kinetičnih konstant. |
||
Enačbo sta leta [[1934]] [[Hans Lineweaver]] in [[Dean Burk]], [[Američani|ameriška]] [[biokemik]]a, izpeljala iz [[Michaelis- |
Enačbo sta leta [[1934]] [[Hans Lineweaver]] in [[Dean Burk]], [[Američani|ameriška]] [[biokemik]]a, izpeljala iz [[Michaelis-Mentenina enačba|Michaelis-Mentenine enačbe]] za lažjo grafično analizo.<ref>{{cite journal | author = Lineweaver, H. & Burk, D. | year = 1934 | title = The Determination of Enzyme Dissociation Constants | journal = Journal of the American Chemical Society | volume = 56 | pages = 658–666 | doi = 10.1021/ja01318a036}}</ref><ref>Boyer R., Temelji biokemije, 2002, str. 134.</ref> |
||
== Izpeljava enačbe == |
== Izpeljava enačbe == |
||
Temelj izpeljave je Michaelis- |
Temelj izpeljave je Michaelis-Mentenina enačba: |
||
:<math>V = V_\max\frac{[S]}{K_m + [S]}. </math> |
:<math>V = V_\max\frac{[S]}{K_m + [S]}. </math> |
||
| Vrstica 17: | Vrstica 17: | ||
* <math>Vmax</math> - maksimalna hitrost, |
* <math>Vmax</math> - maksimalna hitrost, |
||
* <math>[S]</math> - koncentracija substrata, |
* <math>[S]</math> - koncentracija substrata, |
||
* <math>K_M</math> - [[Michaelis- |
* <math>K_M</math> - [[Michaelis-Mentenina enačba#Michaelisova konstanta|Michaelisova konstanta]]. |
||
== Uporaba == |
== Uporaba == |
||
| Vrstica 44: | Vrstica 44: | ||
== Glej tudi == |
== Glej tudi == |
||
* [[Michaelis- |
* [[Michaelis-Mentenina enačba]] |
||
== Opombe in reference == |
== Opombe in reference == |
||
Redakcija: 21:24, 10. januar 2016
Lineweaver-Burkova enačba je enačba, ki prikazuje odvisnost recipročne vrednosti začetne hitrosti encimsko katalizirane reakcije od recipročne vrednosti koncentracije substrata. Odvisnost je linerarna, zaradi česar jo lahko uporabi za grafično določanje kinetičnih konstant.
Enačbo sta leta 1934 Hans Lineweaver in Dean Burk, ameriška biokemika, izpeljala iz Michaelis-Mentenine enačbe za lažjo grafično analizo.[1][2]
Izpeljava enačbe
Temelj izpeljave je Michaelis-Mentenina enačba:
![{\displaystyle V=V_{\max }{\frac {[S]}{K_{m}+[S]}}.}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/deede9c3fd432c251b72cd7b280ad3378ca33284)
S pomočjo recipročne vrednosti lahko enačbo izrazimo kot:
![{\displaystyle {1 \over V}={{K_{m}+[S]} \over V_{\max[}S]}={K_{m} \over V_{\max }}{1 \over [S]}+{1 \over V_{\max }},}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/e9be4f02ef8caadf53c82beedd8143fe472b4537)
kjer je:
- - začetna hitrost,
- - maksimalna hitrost,
- - koncentracija substrata,
- - Michaelisova konstanta.
![{\displaystyle [S]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/292bbb82029aa583c5d2ac5fa1d7e4fedf537d8b)
Uporaba
Pred pojavom zmogljivejših računalnikov in programske opreme za nelinearno regresijo je bil Lineweaver-Burkov graf (znan tudi kot dvojno recipročni graf) zelo uporaben za določanje pomembnih konstant v encimski kinetiki, kot so Km and Vmax. Presečišče ordinatne osi ustreza recipročni vrednosti Vmax, presečišče abscisne osi pa recipročni vrednosti −1/Km.
V splošnem se grafično lahko razbere tudi tip inhibicije encima, in sicer se lahko razlikuje med kompetitivno, nekompetitivno in akompetitivno inhibicijo. Pri kompetitivnem tipu so presečišča z ordinatno osjo enako kakor pri neinhibiranem encimu zaradi česar Vmax ostane enaka, vendar so zaradi različnega naklona premice presečišča z absisno osjo različna, posledično pa tudi vrednosti Km. Pri nekompetitivnenm tipu je situacija obratna, torej so vrednosti Km enake, vrednosti Vmax pa različne. Pri akompetitivnem tipu so tako presečišča z ordinatno kot tudi abscisno osjo različna, vendar so nakloni enaki.
Trenutno Lineweaver-Burkov graf ni najboljša metoda za ugotavljanje kinetičnih parametrov encima zaradi izkrivljanja napak v meritvenih podatkih,[3] zato so nelinearne regresije ali druge linearne oblike, kot Hanes-Woolfov graf ali Eadie–Hofsteejev graf veliko bolj primerne.[4]
Glej tudi
Opombe in reference
- ↑ Lineweaver, H. & Burk, D. (1934). »The Determination of Enzyme Dissociation Constants«. Journal of the American Chemical Society. 56: 658–666. doi:10.1021/ja01318a036.
{{navedi časopis}}: Vzdrževanje CS1: več imen: seznam avtorjev (povezava) - ↑ Boyer R., Temelji biokemije, 2002, str. 134.
- ↑ Serap Doğan, Pınar Turan and Mehmet Doğan (2006). »Some kinetic properties of polyphenol oxidase from Thymbra spicata L. var. spicata«. Process Biochemistry. 41 (12): 2379–2385. doi:10.1016/j.jchromb.2006.07.006.
{{navedi časopis}}: Prezrt neznani parameter|month=(pomoč) - ↑ Greco, W. R. & Hakala, M. T. (1979,). »Evaluation of methods for estimating the dissociation constant of tight binding enzyme inhibitors,« (PDF). J. Biol. Chem.,. 254, (23, ): 12104–12109, . PMID 500698.
{{navedi časopis}}: Preveri datumske vrednosti v:|year=(pomoč)Vzdrževanje CS1: dodatno ločilo (povezava) Vzdrževanje CS1: več imen: seznam avtorjev (povezava)
- Nelson, D.L. & Cox, M.M. Lehninger Principles of Biochemistry, 5. izdaja. NY: W.H. Freeman and Company, str. 197, 202. ISBN 9781429208925
- Boyer, R. ([2002] 2005). Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, str. 134, 145. ISBN 961-242-041-6 (COBISS)
Zunanje povezave
- Podrobnejše informacije o encimski kinetiki - NIH Chemical Genomics Center (NCGC) (angleško)