Keratin

Iz Wikipedije, proste enciklopedije
Skoči na: navigacija, iskanje

Keratín je vsaka iz družine beljakovin, ki tvorijo osnovno strukturo citoskeleta epitelijskih tkiv in trdnih tkiv, kot so lasje, dlake in nohti. Osnovna polipeptidna veriga je organizirana v sekundarno strukturo, desnosučno vijačnico (α-vijačnica s 4 aminokislinskimi ostanki na zavoj in z visoko vsebnostjo cisteina) in dalje v kvartarno strukturo (dva α-heliksa se zvijeta v levo in se povežeta z disulfidnimi vezmi preko cisteinskih aminokislinski ostankov).[1] Poleg α-keratina, pri katerem polipeptidna veriga tvori α-vijačnice, se v naravi pojavlja tud β-keratin, v katerem so kot sekundarne strukture prisotne β-ploskve.[2]

α-keratin je fibrilarni strukturni protein, ki je v naravi zelo razširjen. Ima pomembno vlogo pri gradnji zaščitnega ovoja (npr. epidermisa – kožne povrhnjice) pri različnih organizmih. Je pomembna komponenta roževine oz. roževinastih struktur, kot so dlake, rogovi, kopita ipd. Vsem strukturam, ki jih gradi daje veliko čvrstost in netopnost v vodi.[3]

β-keratin najdemo pri plazilcih.[4][5] Koži plazilcev daje bistveno močnejšo trdnost kot α-keratin sesalčji koži.

Kemijska zgradba[uredi | uredi kodo]

Kakor vse beljakovine tudi keratin sestavljajo aminokisline. Biokemijske analize ovčje volne so pokazale, da α-keratin setavljajo sledeče aminokisline: glutamat (12 %), cistein (11 %), 10 % serin (10 %), glicin (8 %), arginin (7 %), levcin (7 %) aspartat (6 %), valin (6 %), alanin (5 %) ter ostale aminokisline (29 %). Aminokisline se organizirajo v vijačnico.[3]

Sklici[uredi | uredi kodo]

  1. ^ http://lsm1.amebis.si/lsmeds/novPogoj.aspx?pPogoj=keratin, Slovenski medicinski e-slovar, vpogled: 11. 9. 2013.
  2. ^ Cortez Lopes F. Production of Proteolytic Enzymes by a Keratin-Degrading Aspergillus niger. Enzyme Research Volume 2011 (2011), članek ID 487093, doi:10.4061/2011/487093. Dostopno na: http://www.hindawi.com/journals/er/2011/487093/.
  3. ^ 3,0 3,1 Rodney Boyer, Temelji biokemije, zbirka Scripta, Študentska založba, Ljubljana 2005.
  4. ^ Dalla Valle L, Nardi A, Belvedere P, Toni M, Alibardi L (2007). "Beta-keratins of differentiating epidermis of snake comprise glycine-proline-serine-rich proteins with an avian-like gene organization". Dev. Dyn. 236 (7): 1939–1953. doi:10.1002/dvdy.21202. PMID 17576619. 
  5. ^ Dalla Valle L, Nardi A, Toffolo V, Niero C, Toni M, Alibardi L (2007). "Cloning and characterization of scale beta-keratins in the differentiating epidermis of geckoes show they are glycine-proline-serine-rich proteins with a central motif homologous to avian beta-keratins". Dev. Dyn. 236 (2): 374–388. doi:10.1002/dvdy.21022. PMID 17191254.